اخلاء المسؤولية
لا تتحمل الشبكة، أي مسؤولية عن أي خسائر أو أضرار قد تنجم عن استخدام الموقع.



📆 الثلاثاء 2022-05-17

🕘 1:55 AM بتوقيت مكة

 

🆆🅷🅸🆃🅴🅲🆁🅴🆂🅲🅴🅽🆃.🅝🅔🅣

دخول
تسجيل

السيلينوستئين (الرمز Sec أو U ، في المنشورات القديمة أيضًا باسم Se-Cys) هو الحمض الأميني الحادي والعشرون البروتيني المنشأ. تحتوي البروتينات السيلنوبرية على بقايا سيلينوسيستين.

السيلينوستئين هو نظير للسيستين الأكثر شيوعًا مع السيلينيوم بدلاً من الكبريت.

يوجد السيلينوسيستين في العديد من الإنزيمات (على سبيل المثال الجلوتاثيون بيروكسيديز ، رباعي يودوثيرونين 5 ′ ديودازات ، اختزال ثيوردوكسين ، فورمات ديهيدروجينيز ، اختزال الجليسين ، سينثيتاز سيلينوفوسفات 2 ، ميثيونين- R- سلفوكسيد اختزال B1). يحدث في جميع مجالات الحياة الثلاثة.

السيلينوسيستئين (بالإنجليزية: Selenocysteine)‏ واختصارا (إيوباك-إيوبمب Sec أو U) هو حمض أميني غير قياسي مصاوغه اليساري (L) هو أحد الأحماض الأمينية الـ22 المركبة للبروتين، يشفَّر في جزيئات الرنا الرسول بكودون التوقف (أوبال -UGA) بتواجد تسلسل غرز يسمى العنصر SECIS.

وهو مشابه بنيوي سيليني للسيستئين ويدخل في تركيب بعض الإنزيمات من أقسام المؤكسدة المختزلة مثل: غلوتاتيون بيروكسيداز، مختزلة التيوريديكسون، نازعات يود الثيرونين الأيودي (ثيروكسين 5'-نازعة اليود وثيروكسين 5-نازعة اليود)، مختزلة الغليسين ونازعة هيدروجين الفورمات وتسمى هذه الإنزيمات بروتينات سيلينية.

توجد ثلاث جينات مشفرة للبروتينات السيلينية لدى الإشريكية القولونية. التيليروسيستئين هو مشابه بنيوي آخر للسيستئين، مع ذرة تيلوريوم بدل السيلينيوم.

خلافا لمعظم الأحماض الأمينية غير القياسية، والتي لا تنتمي إلى الأحماض الأمينية الـ20 المشفَّرة مباشرة بواسطة الشيفرة الجينية، لا يتشكل السيلينوسيستئين في البروتين بواسطة تعديلات ما بعد الترجمة التي تخضع لها الأحماض الأمينية بعد ترجمة الرنا الرسول، ولكن يتم إدراجه مباشرة أثناء تخليق سلسلة عديد الببتيد بواسطة الريبوسوم.


تم عزل حمض أميني يحتوي على السيلينيوم سنة 1914، وتم تعريفه لاحقا باسم ميثيل-سيلينوسيستئين. في سنة 1976 تم إثبات أن هذا الجزيء هو المكون السيليني في البروتينات السيلينية.

 

الدور الحيوي


السيلينوستئين لديه إمكانات اختزال أقل من السيستين. هذه الخصائص تجعله مناسبًا جدًا للبروتينات التي تشارك في نشاط مضادات الأكسدة.

على الرغم من وجوده في مجالات الحياة الثلاثة ، إلا أنه ليس عالميًا في جميع الكائنات الحية.

على عكس الأحماض الأمينية الأخرى الموجودة في البروتينات البيولوجية ، لم يتم ترميز سيلينوسيستين مباشرة في الكود الجيني. بدلاً من ذلك ، يتم ترميزه بطريقة خاصة بواسطة كودون UGA ، والذي يكون عادةً كود الإيقاف "أوبال". تسمى هذه الآلية بالتسجيل الانتقالي  وتعتمد كفاءتها على بروتين سيلين الذي يتم تصنيعه وعلى عوامل بدء الترجمة. عندما تنمو الخلايا في غياب السيلينيوم ، تنتهي ترجمة بروتينات السيلينيوم عند كودون UGA ، مما يؤدي إلى إنزيم مبتور وغير وظيفي. يرصد كودون UGA لتشفير السيلينوسيستين من خلال وجود تسلسل إدراج سيلينوسيستين (SECIS) في الرنا المرسال. يتم تعريف عنصر SECIS من خلال متواليات النوكليوتيدات المميزة وأنماط اقتران القواعد الهيكلية الثانوية. في البكتيريا ، يوجد عنصر SECIS عادةً بعد كودون UGA مباشرةً داخل إطار القراءة للبروتين السلينولي. في العتائق وحقيقيات النوى ، يوجد عنصر SECIS في المنطقة غير المترجمة 3 (3 ′ UTR) من mRNA ويمكنه توجيه عدة أكواد UGA لتشفير بقايا السيلينوستئين.

على عكس الأحماض الأمينية الأخرى ، لا يوجد تجمع مجاني للسيلينوسيستين في الخلية. قد يؤدي تفاعله العالي إلى تلف الخلايا. يحدث تخليق السيلينوسيستين على الحمض النووي الريبي المتخصص ، والذي يعمل أيضًا على دمجه في عديد الببتيدات الوليدة.

يختلف التركيب الأولي والثانوي للـ tRNA الخاص بالسيلينوسيستين ، tRNASec ، عن تلك الموجودة في الحمض الريبي النووي النقال القياسي في عدة نواحٍ ، وعلى الأخص في وجود زوج من 8 قواعد (بكتيريا) أو 10 أزواج قاعدية (حقيقيات النوى) [عتائق؟] الجذعية ، وهي ذراع منطقة متغيرة طويلة ، وبدائل في عدة أوضاع قاعدية محفوظة جيدًا. يتم شحن جزيئات الحمض الريبي النووي الريبي السيلينوستئين مبدئيًا بالسيرين بواسطة ليجاس seryl-tRNA ، ولكن لا يتم استخدام Ser-tRNASec الناتج في الترجمة لأنه لا يتم التعرف عليه بواسطة عامل استطالة الترجمة العادي (EF-Tu في البكتيريا ، eEF1A في حقيقيات النوى). ؟]

بدلاً من ذلك ، يتم تحويل بقايا سيريل المرتبطة بـ tRNA إلى بقايا سيلينوسيستين بواسطة إنزيم سيلينوسيستين الذي يحتوي على الفوسفات بيريدوكسال. في حقيقيات النوى والعتيقات ، هناك حاجة إلى إنزيمين لتحويل بقايا سيريل المرتبطة بـ tRNA إلى بقايا selenocysteinyl tRNA: PSTK (O-phosphoseryl-tRNA [Ser] Sec kinase) و selenocysteine ​​synthase.  أخيرًا ، يرتبط Sec-tRNASec الناتج على وجه التحديد بعامل استطالة متعدية بديل (SelB أو mSelB (أو eEFSec)) ، والذي يسلمه بطريقة مستهدفة إلى الريبوسومات التي تترجم mRNAs للبروتينات السيلية. تتحقق خصوصية آلية التسليم هذه من خلال وجود مجال بروتين إضافي (في البكتيريا ، SelB) أو وحدة فرعية إضافية (SBP2 لـ mSelB / eEFSec) [Archaea؟] والتي ترتبط بالبنى الثانوية المقابلة للحمض النووي الريبي التي شكلتها عناصر SECIS في سيلينوبروتين مرناس.

يتحلل السيلينوسيستين بواسطة إنزيم لياز سيلينوسيستين إلى إل ألانين وسيلينيد.

اعتبارًا من عام 2021 ، من المعروف أن 136 بروتينًا بشريًا (في 37 عائلة) تحتوي على سيلينوسيستين (بروتينات سيلين).

مشتقات السيلينوستئين γ-glutamyl-Se-methylselenocysteine ​​و Se-methylselenocysteine ​​تحدث بشكل طبيعي في نباتات من جنس Allium و Brassica.

 

التطبيقات

تشمل تطبيقات التكنولوجيا الحيوية للسيلينوسيستين استخدام 73Se المسمى Sec (نصف عمر 73Se = 7.2 ساعة) في دراسات التصوير المقطعي بالإصدار البوزيتروني (PET) و 75Se المسمى Sec (نصف عمر 75Se = 118.5 يومًا) في وضع العلامات الإشعاعية المحددة ، وتسهيل تحديد المرحلة عن طريق الحيود الشاذ متعدد الطول الموجي في علم البلورات بالأشعة السينية للبروتينات عن طريق إدخال Sec بمفرده ، أو Sec مع selenomethionine (SeMet) ، ودمج نظير 77Se المستقر ، الذي له دوران نووي 1/2 ويمكن استخدامه لارتفاع -حل NMR ، من بين أمور أخرى.